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O que é km da glicose?
Notem que o Km do transportador de glicose presente na maioria das células (GLUT1) tem um Km mais alto (5 mM). Ou seja, quando a glicemia baixa, estes tecidos param de usar a glicose para que não falte para o cérebro. Alguns tecidos utilizam mais glicose do que outros...
O que é o efeito alostérico?
O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática. Também, o que é um alostérico? O termo “alostérico” foi inicialmente lançado por Monod e Jacob em 1962 para descrever o fenômeno de interação entre dois sítios topograficamente distintos de uma mesma enzima, através da transmissão de modificação conformacional.
O que é uma coenzima e cofator?
Os cofatores podem ser biomoléculas ou íons metálicos. Quando um cofator é uma molécula orgânica que faz parte de uma enzima, é chamado de coenzima. Esses cofatores, que geralmente são vitaminas, atuam nas reações que catalisam as enzimas. Qual a principal característica cinética avaliada em uma reação enzimática? A cinética da reação enzimática é afetada por mudanças nas condições da reação, como, por exemplo, concentração de substrato, pH, temperatura, presença de inibidores ou ativadores, entre outras.
Quais são as etapas de uma reação enzimática?
1- Orientar; 2- Aproximar; 3- Fixar; 4- Tencionar ligações; 5- Polarizar ligações; 6- Agir como ácidos e bases; 7- Estabilizar o ET. Qual a atividade das enzimas? Enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações que ocorrem no organismo. Elas catalizam reações químicas específicas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos desses substratos. A ação das enzimas pode ser influenciada por alguns fatores, como a temperatura elevada.
Como saber o tipo de inibidor?
Quanto ao tipo, a inibição enzimática pode ser inespecífica ou específica. A inibição inespecífica é aquela que o inibidor, como um agente desnaturante, diminui a atividade de todas as enzimas. Já a inibição específica, o inibidor diminui a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas. O que são as variáveis vó Vmax e Km? Gráfico de cinética enzimática mostrando a taxa de reação em função da concentração de substrato, com Vmáx (velocidade máxima) e Km (concentração de substrato produzindo taxa de reação de 1/2 Vmáx) marcada.
Consequentemente, qual a concentração de substrato para que uma enzima com km de 0005 m opere com um quarto da velocidade máxima?
Utilize a equação de Michaelis-Menten para responder as questões abaixo: a) Qual a concentração de substrato para que uma enzima com kcat de 30,0 s-1 e Km de 0,005 M opere com um quarto da velocidade máxima? (Resposta 1,7 mM) b) Determine a fração de Vmáx que seria obtida nas seguintes concentrações de substrato: 1/2Km
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A enciclopédia livre, Mutarrotação.
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