Quais fatores influenciam na velocidade de uma reação catalisada por enzimas?

Praticamente todas as enzimas são proteínas (hoje sabemos que certas moléculas de RNA também atuam como enzimas). Sendo assim, fatores como temperatura e pH são capazes de alterar a atividade das enzimas e, conseqüentemente, a velocidade das reações por elas catalisadas.

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Quais os tipos de inibição enzimática?

Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Também se pode perguntar o que são inibidores reversíveis e irreversíveis? Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima. Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos.

Porque o calor excessivo afeta a atividade das enzimas?

O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a agitação das moléculas se torna tão intensa que as ligações que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura. Como ocorre a desnaturação de uma enzima? O calor é um dos fatores que podem destruir essa integridade, provocando o fenômeno conhecido como desnaturação protéica. As enzimas, como proteínas, também essão sujeitas a esse processo, que podem ocasionar a perda, algumas vezes reversível, de atividade.

Além disso, por que a afinidade da enzima pelo substrato e inversamente proporcional ao valor de km da enzima?

Para encontrá-la é necessário chegar ao Km, que é a concentração do substrato para qual a velocidade da reação é a metade da velocidade máxima. Ao comparar os Kms é possível encontrar qual enzima tem maior afinidade pelo seu substrato. Segundo o professor, quanto menor o valor do Km, maior é a afinidade. O que é atividade específica? Entende-se por atividade especifica a atividade por unidade de peso de proteina. As atividades cataliticas nos liquidos biolôgicos sào em gérai referidas a 1 ml ou a 1 litro.

O que é atividade Catalitica da amilase salivar?

A α-amilase salivar, em condições específicas de pH 6.8 e temperatura 37 °C, catalisa a hidrólise das ligações da cadeia glicosídica do polissacarídeo amido. A hidrólise do amido é considerada parcial, enquanto os produtos resultantes formam uma mistura de moléculas de glicose, maltose e dextrina limite. O que é atividade enzimática da biotinidase? A função da biotinidase é liberar a biotina das proteínas dos alimentos e permitir que o organismo a recicle, diminuindo a necessidade de oferta alimentar desta vitamina. A biotina é o cofactor da enzima piruvato carboxilase, especializada no transporte de dióxido de carbono (CO2).

As pessoas também perguntam onde ficam as enzimas?

As enzimas atuam ligando-se a substratos específicos em locais específicos. Ao fim do processo, elas são liberadas para catalizarem novas reações. A energia necessária para que uma reação inicie é chamada de energia de ativação.