Quais são alguns exemplos de inibidores de enzimas?

As enzimas podem ter inibidores competitivos ou não competitivos.

Inibidores competitivos

1. Relenza
   Este é um medicamento sintético desenvolvido para tratar indivíduos com o vírus influenza. A enzima viral neuraminidase faz com que os vírus sejam liberados das células infectadas no corpo depois de quebrar uma proteína de acoplamento. O medicamento Relenza atua como um inibidor competitivo, ligando-se ao local ativo da neuraminidase para impedir a clivagem da proteína de acoplamento. Dessa maneira, os virions não são liberados e o vírus não se espalha.

2. Malonato
   Malonato e succinato são ânions de ácidos dicarboxílicos e contêm três e quatro átomos de carbono, respectivamente. Por serem relativamente semelhantes, a molécula de malonato se liga ao local ativo da enzima succinato desidrogenase, atuando como um inibidor competitivo. Essa reação pode ser usada para interromper processos metabólicos em organismos perigosos.
   

Inibidores Não Competitivos

1. Cianeto
   Esse veneno causa a morte ao interromper a produção de ATP. Em essência, ele se liga ao local alostérico da enzima citocromo oxidase (uma molécula transportadora que faz parte da cadeia de transporte de elétrons). O cianeto altera a forma do local ativo para que a enzima não possa transmitir elétrons.

2. Penicilina
   Este antibiótico se liga à enzima bacteriana DD-transpeptidase. A enzima normalmente catalisa a formação de ligações peptidoglicanas em sua parede celular. Quando é inibida de forma não competitiva pela penicilina, a parede celular não será continuamente fortalecida e quebrará.