Qual a diferença de ação de um cofator enzimático para um regulador alostérico?

O cofator enzimático é necessário ao funcionamento de uma ezima, e o regulador alostérico não, pois regula seu funcionamento. Basicamente é isso. Espero ter ajudado!

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Qual o significado da constante de Michaelis Menten km )? E sua relação com a afinidade da enzima pelo substrato explique?

Para encontrá-la é necessário chegar ao Km, que é a concentração do substrato para qual a velocidade da reação é a metade da velocidade máxima. Ao comparar os Kms é possível encontrar qual enzima tem maior afinidade pelo seu substrato. Segundo o professor, quanto menor o valor do Km, maior é a afinidade. Qual o significado de Km na reação de Michaelis Menten? O Km permite entender a função de enzimas que cat- alisam uma reação específica, como é o caso das isoenzimas, hexoquinase e glicoquinase. A primeira tem um Km pequeno para a glicose e a segunda, um Km maior para o mesmo substrato, o que explica suas diferentes funções.

Posteriormente, o que são efetores alostéricos positivos e negativos?

Os efetores podem ser: Efetor alostérico positivo – aumenta a afinidade da enzima pelo substrato e, assim, eleva a velocidade da reação. Efetor alostérico negativo – reduz a afinidade da enzima pelo substrato e, assim, diminui a velocidade da reação. As pessoas também perguntam o que é o efeito alostérico? O controle alostérico, alosterismo ou alosteria refere-se a qualquer alteração na estrutura terciária ou quaternária de uma enzima protéica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três. A modificação da estrutura regula a sua actividade enzimática.

O que é um alostérico?

O termo “alostérico” foi inicialmente lançado por Monod e Jacob em 1962 para descrever o fenômeno de interação entre dois sítios topograficamente distintos de uma mesma enzima, através da transmissão de modificação conformacional. O que é indução enzimática? Indução enzimática é o aumento de produção de enzimas, geralmente ocasionado pela administração de fármacos, tais como o fenobarbital.

O que é indução e inibição enzimática de enzimas da família do citocromo P450?

As interações medicamentosas envolvendo os P450 podem ser de dois tipos: indução ou inibição enzimática. Inibição é a redução da atividade enzimática devido a interação direta com o medicamento podendo ser competitiva, não competitiva e imcompetitiva. Também se pode perguntar qual a consequência da indução e da inibição das enzimas do citocromo p450 sobre a concentração plasmática de fármacos? Inibição do metabolismo – A inibição de enzimas que metabolizam fármacos determina aumento da concentração plasmática e redução dos seus metabólitos, com exagerado e prolongado efeito farmacológico, aumentando a probabilidade de ocorrer toxicidade induzida por drogas.

Quais são os zimogênios?

Exemplos de zimógenos:

• Tripsinogênio.
• Quimotripsinogênio.
• Pepsinogênio.
• A maioria das enzimas do sistema de coagulação.
• Algumas das proteínas do sistema complemento.
• Caspases.