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Qual a diferença entre indução e inibição enzimática?

Os medicamentos podem induzir ou inibir as enzimas que metabolizam as drogas. - Indução Enzimática:é uma importante causa de interação entre fármacos, induzindo enzimas e, consequentemente, diminuindo a atividade farmacológica de vários outros fármacos.

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Quais são os tipos de inibição enzimática?

Formam-se ligações químicas com a enzima de modo a interferir com a sua actividade. Existem dois tipos de inibição: irreversível e reversível.

Qual a característica estrutural dos inibidores competitivos?

O inibidor competitivo assemelha estruturalmente ao substrato e liga-se ao sítio ativo da enzima, impedindo assim o substrato de se ligar ao mesmo local. Muitos inibidores competitivos tem estrutura similar à estrutura do substrato. O que são Zimogênios porque são importantes? Os zimogênios mais conhecidos são aqueles envolvidos na coagulação. No sangue, são proteínas inativas. Mas, quando ocorre algum dano endotelial, são ativadas sequencialmente.

Correspondentemente, qual é a função das enzimas digestivas?

No caso das enzimas digestivas, elas são proteínas que ajudam na quebra das moléculas de macronutrientes em pedaços menores, como as dos carboidratos, gorduras e outras proteínas. Desta forma, elas facilitam o processo de absorção dos nutrientes. A respeito disto, o que é inibidor reversível é irreversível? Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima. Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos.

Por conseguinte, que características diferenciam as enzimas que sofrem controle alostérico daquelas que obedecem a cinética de michaelis mentem?

As enzimas alostéricas são um dos tipos de enzimas que não podem ser explicadas pelo modelo de Michaelis-Menten.As enzimas alostéricas frequentemente exibem gráficos sigmoides da velocidade da reação versus a concentração de substrato [S], em vez de gráficos hiperbólicos previstos pela equação de Michaeli-Menten. A respeito disto, o que ocorre quando há uso de inibidores da enzima cyp3a4? Inibidores da CYP3A4: Os fármacos que inibem a atividade da CYP3A4 geralmente diminuem o clearance hepático e aumentam a concentração plasmática de medicamentos que são substratos da CYP3A4, como metilprednisolona.

Qual a importância dos inibidores?

Os inibidores são substâncias que diminuem a velocidade das reações e os anticatalisadores ou venenos de catalisador inibem a ação dos catalisadores. O que é uma coenzima e exemplos? Exemplos de coenzima

As coenzimas são moléculas orgânicas não proteicas que se ligam frouxamente a uma enzima. Muitas (não todas) são vitaminas ou são derivados de vitaminas. Muitas coenzimas contêm monofosfato de adenosina (AMP). As coenzimas podem ser descritas como co-substratos ou grupos prostéticos.

Quais são as Isoenzimas?

As isozimas ou isoenzimas são enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química. Estas enzimas podem mostrar diferentes parâmetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), ou propriedades de regulação diferentes.

De Loralyn Galardi

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