O que é inibidor alostérico?
Responda:
Um inibidor não competitivo que se liga à enzima no local alostérico, isto é, qualquer lugar na enzima, exceto o local ativo, é chamado inibidor alostérico..
Explicação:
Inibidor alostérico por ligação ao local alostérico idade a conformação proteica no sítio ativo da enzima que consequentemente altera a forma do sítio ativo. Assim, a enzima não permanece mais capaz de se ligar ao seu substrato específico. Portanto, a enzima é incapaz de realizar sua atividade catalítica, ou seja, a enzima está agora inativa. Esse processo é chamado inibição alostérica.
Por exemplo: #"ATP"# agir como inibidor alostérico da enzima piruvato quinase durante a glicólise. A piruvato quinase acelera o último passo da glicólise transferindo o fosfato do piruvato de fosfoenol#("PEP")# para #"ADP"# para formar #"ATP"#. O formado #"ATP"# ela própria distorce a forma do sítio ativo, ligando-se ao sítio alostérico da piruvato-quinase. Portanto, ele realmente atua como inibidor alostérico neste caso.
Espero que ajude...