Por que uma curva de dissociação de oxigênio pode ser sigmoidal?

Porque está associado à ligação cooperativa de oxigênio.

NÃO COOPERATIVO VS. LIGAÇÃO COOPERATIVA DE OXIGÊNIO

A ligação não cooperativa de oxigênio é comumente associada a mioglobina. É um monômero. Tem um hiperbólico curva de ligação de oxigênio e NÃO possui ligação cooperativa de oxigênio. Isto é descrito como:

#"Y"_(O_2) = ("P"_(O_2))/("K"_D + "P"_(O_2))#

where #"Y"# is the fractional saturation (y-axis), #"P"_(O_2)# is the partial pressure of oxygen in #"torr"# (x-axis), and #"K"_D# is the dissociation constant for binding events. #"K"_D# is smaller for higher binding affinities.

Ligação cooperativa de oxigênio é basicamente um efeito em que a afinidade de ligação ao oxigênio pode alterar dependendo da quantidade de oxigênio ligada, e isso é descrito através de um sigmoidal curva de ligação.

HEMOGLOBINA

Hemoglobina, Um #alpha_2beta_2# heterotetrâmero, É o exemplo principal para curvas de ligação sigmoidal de oxigênio. Sua curva de ligação é definida como:

#"Y"_(O_2) = ("P"_(O_2)^n)/("P"_50^n + "P"_(O_2)^n)#

where #"Y"# is the fractional saturation (y-axis), #"P"_(O_2)# is the partial pressure of oxygen in #"torr"# (x-axis), #"P"_50# is the partial pressure of oxygen when #"K"_D = "P"_(O_2)#, and #"K"_D# is the dissociation constant for binding events. #n <= 4# for Hemoglobin, and #"K"_D# is smaller for higher binding affinities.

E a curva de encadernação se parece com:

LIGAÇÃO COOPERATIVA DE OXIGÊNIO

Basicamente, a ligação cooperativa de oxigênio significa que baixo quantidades de oxigênio, a afinidade de ligação é baixo e saturação fracionária também é baixo, enquanto ao mesmo tempo, em Alto quantidades de oxigênio, a afinidade de ligação é Alto e saturação fracionária também é Alto.

Isso é ótimo porque a hemoglobina pode ligar bem o oxigênio quando há muito por perto e liberá-lo bem quando não há muito oxigênio por perto. Isso facilita a execução de seu trabalho como um proteína de transporte de oxigênio.

Não matematicamente, isso pode ser descrito observando que o oxigênio é um efetor homotípico / regulador, assim que ele se ligar ao #"Fe"("II")# centro em heme e o ferro se move para baixo #0.6# angstroms no plano do heme, outros próximos #"Fe"("II")# sites de ligação imitar a mudança conformacional e assim facilitar a ligação de mais oxigênio.